By Mónica Olvera de la Cruz desde muy joven fue una estudiante sobresaliente, que siempre estaba indagando e investigando sobre temas que la dejaban inquietas, creció en Acapulco, Guerrero, y sus desasosiegos la llevaron a estudiar física en la Universidad Nacional Autónoma de México, publica Milenio.
Debido a su desempeño académico, recibió una beca para estudiar el doctorado en la Universidad de Cambridge. En 1985, tras realizar su postdoctorado en la Universidad de Massachusetts, recibió una oferta de trabajo como asistente de profesor en la Universidad de Northwestern, donde ha desempeñado diversos cargos, y actualmente lidera el Departamento de Ciencias de Materiales e Ingeniería.
La pandemia de Covid-19 llegó, uno de sus hermanos que aún vive en México se infectó y fue así que la Dra. Olvera decidió desde su experiencia en la electroestática, emprender una investigación a nivel computacional que le permitió identificar que el virus SARS CoV-2 sí tiene un talón de Aquiles, y lo encontró al identificar las interacciones electroestáticas del virus que lo hacen unirse a las células humanas, por lo que ahora, junto con dos colegas, se concentra en desarrollar una molécula que pueda bloquear esa acción y con ello, inhibir la infección.
Para comprender su trabajo, explicó que en las células humanas, el receptor del virus es la enzima convertidora de angiotensina 2 (ACE2) y se encuentra en las células epiteliales nasales faríngeas, el primer contacto con el virus, y también en las células del riñón, corazón, cerebro y células de los conductores de aire más bajos y gastrointestinales, lo que facilita la falla de órganos humanos por la infección del SARS-CoV-2.
Por su parte, el SARS CoV-2 se adhiere al ACE2 de las células humanas, mediante el llamado Dominio de unión al receptor (RBD) que se encuentra en la proteína Spike, los picos que dan forma de corona al virus. Ahora bien, la primera fase de su investigación buscó encontrar la diferencie entre el virus SARS CoV de 2003, con el nuevo coronavirus SARS CoV-2, responsable de la pandemia de Covid-19.
Atacar el dominio de unión al receptor del virus es sumamente complejo, debido a que está escondido dentro de la spike, pero la distancia a la que se encuentran los sitios de la división polibásica permite encontrar “una nueva manera de tratar de atacar, de hacer más vulnerable el virus.
Dijo que resultó una sorpresa, ya que en condiciones fisiológicas todas las interacciones electrostáticas son irrelevantes a alrededor de un nanómetro, pero descubrir que a 10 nanómetros del sitio donde el virus se adhiere al receptor humano es tan fuerte, les permitió diseñar una molécula cargada negativamente (un péptido) para bloquear el sitio cargado positivamente y demostrar que la afinidad de unión del SARS-CoV-2 al receptor humano puede reducirse fuertemente.
